ВІКІСТОРІНКА
Навигация:
Інформатика
Історія
Автоматизація
Адміністрування
Антропологія
Архітектура
Біологія
Будівництво
Бухгалтерія
Військова наука
Виробництво
Географія
Геологія
Господарство
Демографія
Екологія
Економіка
Електроніка
Енергетика
Журналістика
Кінематографія
Комп'ютеризація
Креслення
Кулінарія
Культура
Культура
Лінгвістика
Література
Лексикологія
Логіка
Маркетинг
Математика
Медицина
Менеджмент
Металургія
Метрологія
Мистецтво
Музика
Наукознавство
Освіта
Охорона Праці
Підприємництво
Педагогіка
Поліграфія
Право
Приладобудування
Програмування
Психологія
Радіозв'язок
Релігія
Риторика
Соціологія
Спорт
Стандартизація
Статистика
Технології
Торгівля
Транспорт
Фізіологія
Фізика
Філософія
Фінанси
Фармакологія


Нуклеотиди ,склад ,будова,властивості.

Будова нуклеотиду

Нуклеїнові кислоти — це полімери, мономерами в яких є нуклеотиди. До складу нуклеотиду входять:

1. Моносахарид (пентоза) — це може бути рибоза або дезоксирибоза.

2. Нітратні основи (азотисті)— це може бути урацил, тимін, аденін, гуанін, цитозин

3. Залишок ортофосфатної кислоти.

Усі три компоненти нуклеотиду об'єднуються разом так: при об'єднанні пентози з нітратною основою утворюється нуклеозид, а потім до нього приєднується залишок ортофосфатної кислоти й утворюється нуклеотид.

Якщо до складу нуклеотиду в нуклеїновій кислоті входить рибоза, то така ки

слота має назву рибонуклеїнова кислота (РНК), а якщо дезоксирибоза — дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК).

 
 


Запитання для контролю:

1. Які органічні сполуки називають вуглеводами?

2. Чому глюкозу можна назвати гексозою?

3. Чим альдози відрізняються від кетоз?

4. Які полімери можуть виконувати функцію запасання поживних речовин?

6. Чим пояснюється різноманітність органічних сполук?

7.У чому полягають особливості хімічної структури вуглеводів?

8. Які біологічні функції виконують моносахариди та полісахариди?
9. Як структура вуглеводів пов'язана з їхніми функціями?

10. Яка будова нуклеотида?

11. Назвіть основну властивість, яка споріднює всі ліпіди.

12.У чому полягає енергетична функція жирів?

14. Як структура фосфоліпідів пов'язана з їхніми біологічними функ­ціями

15.Які функції можуть виконувати ліпіди?

16.Завдяки яким властивостям жири виконують теплоізоляційну

§2.Макромолекули(біополімери ):

Полісахариди .

Основна маса вуглеводів, що трапляються у природі - полісахариди. Ці сполуки відіграють головним чином роль резерву їжі та енергії. Крохмаль, полімер глюкози, синтезується в клітинах рослин і відкладається в насінні, бульбах у вигляді зерен. Крохмаль знаходить широке застосування у медицині та у багатьох галузях промисловості. У промислових масштабах його одержують із бульб картоплі та зерен кукурудзи. В клітинних стінках рослин міститься целюлоза - міцний, волокнистий, нерозчинний у воді полісахарид. Молекула целюлози складається із залишків молекули β-глюкози,а крохмаль складається із залишків молекул α-глюкози. Переважно з целюлози складаються деревина, корок, бавовна.

Глікоген —-головний енергетичний та вуглеводний резерв людини і тварин. Особливо великий його вміст у печінці (до 10%) та у м'язах (до 4%). Трапляється він у грибах та мікроорганізмах. Глікоген також є полімером глюкози, але з більш розгалуженим ланцюгом. Є постачальником глюкози в кров. За структурою нагадує крохмаль, але є сильніше розгалуженим. Молекула глікогену складається приблизно із 30 000 залишків глюкози

Серед полісахаридів відомий також хітин. Він входить до складу клітинних стінок грибів і деяких зелених водоростей, а також кутикули членистоногих.


Малюнок 21.Хітин в кутикулі членистоногих.


2.Білки, їхня будова, склад та властивості

а)Білки — найважливіший структурний матеріал клітини

Білки — найважливіша складова клітини будь-якого організму. У тваринній клітині вони становлять 40 - 50% її сухої маси, а в рослинній — 20 - 35%. Біжи містять 51 - 55% вуглецю, 21 - 23% — кисню, 15 - 18% — азоту, 6,6 - 7,3% —-водню, 0,3 - 2,4% — сірки. До складу білків можуть входити фосфор, залізо та деякі інші хімічні елементи.

Білкивисокомолекулярні біополімери, мономерами яких є амінокислоти: В організмі людини зустрічається понад 5 млн. типів білкових молекул. Така різноманітність забезпечується комбінацією лише 20 амінокислот (кількість можливих варіантів — близько 2 -1018). Кожний конкретний білок характеризується постійним складом амінокислот та їхньою певною послідовністю. Біополімери — це органічні речовини, що складаються з повто­рюваних структурних одиниць — мономерів. До біополімерів нале­жать молекули білків, що становлять 10—20 % від сирої маси та 50— 80 % від сухої маси клітини.


Малюнок 22.Молекула білка


Мономери білків

Мономерами білків є амінокислоти із загальною формулою:R-COOH

NH2

Білки поділяються на прості (протеїни) і складні (протеїди). Прості білки при розщепленні розкладаються лише на амінокислоти, а складні дають також речовини небілкової природи. До простих білків належать альбуміни, протаміни, гістони і ін. До складних білків належать нуклеопротеїди (сполучення нуклеїнових кислот і простих білків), хромопротеїди (забарвлені речовини небілкової природи і прості білки), металопротеїди тощо.

б)Рівні структурної організації білкових молеку

Кожному білку властива своя особлива геометрична форма чи конфігурація. Розрізняють чотири різних рівні організації білкової молекули.

v Первинна структура.Амінокислоти сполучаються між собою ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміно­групою іншої. Міцний зв'язок, який утворюється між двома амінокислотами, на­зивається пептидним, а з'єднання — дипептидом.

Реакція поліконденсації. Амінокислоти об'єднуються за допомогою пептидих зв'язків у пептиди. Ті з них, які містять до 20 амінокислотних залишків, належать до олігопептидів (ди-, три-, тетрапептиди). У молекулах поліпептидів міститься від 20 до 50 амінокислотних залишків, а у білках — їх понад 50 (іноді — сотні і навіть тисячі).Під первинною структурою білка розуміють число і послідовність амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками в поліпептидний ланцюг. При цьому утворюється міцний біополімер, первинну структуру якого закодовано в послідовності нуклеотидів інформаційних РНК, які, в свою чергу, є копіями певних генів. Первинна структура білка розшифрована поки що для невеликого числа індивідуальних білків (інсулін, рибонуклеаза, міоглобін, гемоглобін, хлорофіл тощо).

v Вторинна структурапевний характер спіралізаціїполіпептидного ланцюга. Пептидні ланцюги, звичайно, згортаються у спіраль за рахунок виникнення водневих зв'язків між киснем карбоксильної групи одного залишку амінокислоти і воднем аміногрупи іншої амінокислоти, віддаленої по ланцюжку від неї на відстань чотирьох амінокислотних залишків. Хоча водневі зв'язки між СО - і N - групами значно слабші за пептидні, однак велика їх кількість разом формують досить міцну спіральну структуру.

v Третинна структура — спосіб просторового укладення попередньо скрученого в спіраль поліпептидного ланцюга. Третинна структура виникає внаслідок скручування вторинної спіральної структури в клубок (або глобулу) як якісно нове утворення. Зв'язки, що підтримують третинну структуру, забезпечуються силами гідрофобної взаємодії, іонних, водневих зв'язків. Важлива роль у стабілізації третинної структури належить і дисульфідним зв'язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

v Четвертинна структура формується кількома молекулами білка,що перебувають в третинній структурі, і взаємодіючи між собою, утворюють стійку конфігурацію.Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними електростатичними та іншими взаємодіями і водневими зв'язками. Для четвертинної структури одних білків властиве глобулярне розміщення субодиниць, інші білки об'єднуються в спіральні структури.

Малюнок23.Молекула складного білка–гемоглобіну

в)Властивості білків

Молекули білків мають позитивні і негативні заряди. Тому білки, як і амінокислоти, мають амфотерні властивості. Фізичні та хімічні властивості білків різноманітні: є білки гідрофільні (альбуміни, гістони) та гідрофобні (фібрин, кератин, колаген); одні з них від незначної дії різноманітних чинників легко змінюють свою структуру, інші є стійкими до подібних чинників. Під впливом різних фізико-хімічних чинників (солі важких металів, кислоти, луги, спирти, висока температура, тиск, різні види опромінення, ультразвук тощо) структура та властивості білків можуть змінюватися. Процес порушення природної нативної структури білка або розгортання поліпептидного називається -денатурацією. Денатурація має необоротний характер, але за умов припинення дії негативних факторів, білок може відновлювати свій нормальний (нативний) стан (ренатурація).В організмі звичайна часткова денатурація білків пов'язана з їхніми функціями (рухова, сигнальна, ферментативна тощо). Процес руйнування первинної структури білків завжди необоротний, він називається деструкцією.

г)ФУНКЦІЇ БІЛКІВ.

Біологічні функції білків надзвичайно різному Основні з них:

v Будівельна (структурна). Білки є складовою частиною плазматичних мебран. З білків складаються мікротрубочки і мікрофіламенти, які виконують роль скелета клітини. Головним компонентом хрящів, сухожилків є білок колаген, зовнішнього скелету комах - хітин, еластичної сполучної тканини (зв'язок) - еластин, кісток - остеїн.

v Ферментативна (каталітична) функція білків реалізується в здійсненні і регуляції всіх біохімічних реакцій, які відбуваються в клітинах за участю ферментів - біокаталізаторів (див. далі).

v Захисна Запобігає ушкодженню клітин, органів й організму в цілому, виявляється в захисті його від паразитів і сторонніх тіл. В організмі хребетних тварин утворюються захисні білки --імуноглобуліни (або антитіла). Це спеціалізовані білки, які виробляються лімфоцитами. Вони здатні "розпізнавати" і знешкоджувати бактерії, віруси, чужорідні для організму білки. Білки крові - фібрин, тромбопластин і тромбін - беруть участь у процесах її зсідання, запобігаючи знач ним крововтратам.

v Регуляторна функція полягає у регуляції обміну речовин. Це гормони білкової природи. Інсулін та глюкагон регулюють обмін глюкози, гормон АКТЕ стимулює ріст і активність кори наднирників.

v Сигнальна функція важлива для вибіркового поглинання клітиною певних речовин та для її захисту. Сигнальні білки здатні змінювати свою структуру на прояв дії певних хімічних сполук і таким чином реагування (зв'язувати їх чи передавати сигнали про зміни в інші ділянки плазматичної мембрани,всередину клітини

v Рухова або скоротлива функція білків забезпечує всі види рухів, на які здатні біологічні об'єкти різних рівнів організації, починаючи з цитоплазми, органел клітини і закінчуючи цілим організмом. Багато рухів органів і частин рослин також пов'язані зі специфічними скоротливими білками. Актин і міозин -білкові нитки міофібрил.

v Запасаюча функція білків полягає у відкладанні їх про запас. У білковій обо­лонці пташиних яєць накопичується альбумін. У молоці ссавців присутній казеїн.

v Транспортну функцію виконують білки, що мають високу активність і скоротливу властивість. Вони беруть участь у процесі переміщення речовин через мембрани. Є білки, що транспортують розчинні гази - О і СО, (гемоглобін); гемоціанін переносить О2 в безхребетних тварин; міоглобін переносить 02 в м'язах; сироватковий альбумін служить для транспорту жирних кислот, ліпідів.

v Енергетична функція білків полягає в тому, що при їх розщепленні в клітині виділяється енергія. При розщепленні 1 г білка вивільняється 17,2 кДж енергії.

Малюнок 24.Будова гемоглобіну людини


Запитання для контролю:

1.Що таке білки?

2.Які біологічні функції білків ви знаєте?

3.У яких випадках денатурація може бути оборотною?Яка біологічна функція є характерною тільки для білків?

4.Що таке первинна,вторинна, третинна,четвертинна структура білка?

5.Які функції виконують полісахариди?

6.Які групи полісахаридів ви знаєте?

7.Де зустрічається полісахарид хітин?

8.Чому білки називають полімерами?9.

§3.НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТи. ЇХ БУДОВА, ВЛАСТИВОСТІ, БІОЛОГІЧНА РОЛЬ. АТФ

Будова ДНК

Нуклеїнові кислоти ДНК - дезоксирибонуклеїнова кислота і РНК — рибонуклеїнова кислота - лінійні високомолекулярні біополімери, мономерами яких є нуклеотиди. Вперше їх виявлено в ядрі клітин гною швейцарським вченим Ф. Міллером у 1868 р. Ядро з латинської - нуклеус, звідси назва - нуклеїнові кислоти. Це органічні сполуки, що містять вуглевод, близько 10% фосфору, азот і мають кислотні властивості. Загальна довжина ДНК у 23 парах хромосом людини дорівнює 1,5 м. Молекули РНК значно коротші: їх довжина не перевищує 0,01 мм. Молекулярна маса нуклеїнових кислот сягає десятків і сотень мільйонів вуглецевих одиниць. Кількість нуклеотидів у молекулі нуклеїнових кислот буває різною: від 80 (в молекулах Т-РНК) до 30000 (у двоспіральних ДНК клітинних ядер).

Будова ДНК — за даними Д. Уотсона і Ф. Кріка (1953 р.) являє собою два спірально закручених ланцюги. Діаметр спіралі 2 нм. Отже вздовж молекули ДНК можуть бути укладені одна за одною тисячі білкових молекул.

  Малюнок25.Будова нуклеотиду ДНК.

Мономером ДНК є нуклеотид, який складається із трьох залишків: азоти стої основи, вуглеводу дезоксирибози і фосфорної кислоти

ДНК розрізняють чотири нуклеотиди, що відрізняються лише азотистими основами. Якщо в азотисту основу входить аденін (скорочено позначається літе-5ою А), то весь нуклеотид називається аденіновим, якщо гуанін — гуаніновим Г), тимін — тіміновим (Т), цитозин — цитозиновим (Ц). У 1950 році американський вчений Е. Чаргафф виявив такі закономірності кількісного вмісту залишків азотистих основ у її молекулі: число аденінових залишків у будь-якій молекулі ДНК дорівнює числу тимінових (А = Т), а гуанінових — числу цитозинових Г = Ц). В свою чергу сума А + Г = Т + Ц. Це відкриття сприяло з'ясуванню просторової структури ДНК та її ролі у передачі генетичної інформації від одного покоління до іншого. ДНК (а також РНК), подібно до білків, притаманна первинна структура — певна послідовність розташування нуклеотидів. Нуклеотиди сполучаються між собою у ланцюг за допомогою ковалентних зв'язків, що виникають між залишками фосфорної кислоти одного нуклеотиду і вуглеводом іншого сусіднього. Відстань між сусідніми азотистими основами (або розмір одного нуклеотиду) становить 0,34 нм, крок спіралі — 3,4 нм і містить десять пар основ. Полінуклеотидні ланцюги звернені один до одного азотистими основами, що здатні до утворення водневих зв'язків між відповідними парами основ: аденін -тимін, гуанін - цитозин. Геометрична будова молекул нуклеотидів така, що дозволеними виявляються лише взаємодії А - Т і Г - Ц. Чітку відповідність нуклеотидів у двох ланцюгах ДНК назвали комплементарністю (від латин, комплементум — доповнення). Між А і Т існують два водневих зв'язки, між Г і Ц — три водневих зв'язки. Два полінуклеотидні ланцюги ДНК обвивають один одного, утворюючи закручену праворуч спіраль (вторинна структура ДНК)

Малюнок 26. Будова молекули ДНК


2.Самоподвоєння ДНК

Принцип комплементарності лежить в основі здатності молекули ДНК до самоподвоєння (реплікації).Реплікація - ферментативний процес і здійснюється напівконсервативним способом. Це означає, що подвійна спіраль ДНК перед реплікацією розплітається, і кожен окремий ланцюг служить матрицею для синтезу другого ланцюга. Синтез відбувається за принципом комплементарності, оскільки утворювані дві молекули містять один ланцюг матричної молекули та один — наново синтезований. Оскільки вся спадкова інформація клітини вміщена у її ДНК(у послідовності нуклеотидів), а дочірні молекули в точності повторюють вихідну, то до них і переходить точна копія всієї спадкової інформації материнської клітини.

Спіраль під впливом ферменту ДНК — полімерази розкручується і утворюються 2 матричні ланцюги. На їх основі синтезуються (за принципом комплементарності) нові дочірні ланцюги. Таким чином утворюються дві однакові молекули ДНК.

ДНК локалізується в ядрі (складає хромосоми), мітохондріях та пластидах. ДНК несе інформацію про будову білків і молекул РНК. Ділянку ДНК, у якій закодована інформація про структуру одного поліпептидного ланцюга або білка називають геном.

Такий вигляд мають молекули ДНК.

 
 

Малюнок27. Будова молекул ДНК

Малюнок28.Будова нуклеїнових кислот.

 
 


3.Рибонуклеїнова кислота (РНК)

РНК— складається з одного ланцюга, скрученого в спіраль. Відомі і дволанцюгові молекули РНК. Вони трапляються у деяких вірусів і, подібно до ДНК, зберігають та передають спадкову інформацію. Мономером РНК є нуклеотид, який дещо відрізняється від нуклеотиду ДНК. Замість вуглеводу дезоксирибози у РНК міститься рибоза, я замість тиміну входить схожа за будовою азотиста речовина — урацил.

 

Малюнок29 .Будова молекули РНК.

 
 


Існує три типи РНК:

v Інформаційна РНК(і-РНК або м-РНК) являє собою копію певної ділянки молекули ДНК (одного чи декількох генів) і переносить генетичну інформацію від ДНК до місця синтезу поліпептидного ланцюга, а також бере безпосередню участь у його збиранні.

v Транспортна РНК(т-РНК) містить 70 - 90 нуклеотидів. Вона приєднує аміно­кислоти, транспортує їх до місця синтезу білкових молекул, "впізнає" за принципом комплементарності ділянку і-РНК, яка відповідає амінокислоті, що транспортується, та визначає місце розташування амінокислоти на рибосомі.

v Рибосомна РНК(р-РНК) становить близько 80% загальної кількості РНК клітини і 60% маси рибосоми. Взаємодіючи з рибосомними білками, вона забезпечує певне просторове розташування і-РНК та т-РНК на рибосомі, виконуючи структурну функцію.

4.Аденозинтрифосфорна кислота (АТФ)


АТФ — універсальне джерело енергії в клітині. Молекула АТФ - нуклеотид, що складається із залишків азотистої основи аденіну, вуглеводу рибози і трьох залишків фосфорної кислоти. Під дією ферменту відщеплюється один залишок фосфорної кислоти і АТФ перетворюється на аденозиндифосфорну кислоту (АДФ), при цьому вивільняється близько 42 кДж енергії. Коли від молекули АТФ відщеплюється два залишки фосфорної кислоти, утворюється аденозинмонофосфорна кислота (АМФ), при цьому виділяється 84 кДж енергії. Енергія, яка виділяється при розщепленні АТФ використовується для синтезу необхідних для організму сполук, підтримання сталої температури тіла, м'язової роботи, нервових процесів. З іншого боку, частина енергії, що вивільняється, витрачається на синтез АТФ із АДФ чи АМФ і молекул фосфорної кислоти, які зв'язуються макроергічними зв'язками. Отже, АТФ є універсальним хімічним акумулятором енергії в клітині.

Малюнок 31.Будова АТФ та механізм перетворення АТФ в АДФ


Запитання для контролю:

1.Чому нуклеїнові кислоти дістали таку назву?

2.Порівняйте будову молекул ДНК і РНК?

3.Які властивості ДНК вам відомо?

4.Чому АТФ називають універсальною енергетичною сполукою?

5.Відома ділянка ДНК –матриці:

а)ТТАГЦЦТАГГ;

б)ГГААЦЦАЦТА;

Синтезуйте комплементарну ділянку і-РНК.

6.Яка структура нуклеотиду ДНК? РНК?

7.Чим структура АТФ відрізняється від ДНК і РНК?

ФЕРМЕНТИ

1.Ферменти — це біологічні каталізатори.

Всі ферменти — білки, синтезовані клітиною. За допомогою ферментів прискорюються у тисячі разів хімічні реакції, що відбуваються в організмі, клітині, всі вони глобулярні білки (третинна структура). Ферменти — це білкові молекули, що є біологічними каталізаторами. Вони присутні в усіх живих клітинах та сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають у ролі каталізаторів практично в усіх біохімічних реакціях, що відбуваються в живих організмах. За хімічним складом розрізняють прості ферменти, які склада­ються тільки з амінокислот, і складні ферменти, що мають небілкову частину (наприклад, вітаміни, йони Цинку, Магнію, Феруму). Основною функцією ферменту є прискорення швидкості перебігу реакцій у сотні разів. Без ферментів процеси життєдіяльності неможливі.У процесі реакції, що каталізується, у контакт із субстратом вступає не вся молекула ферменту, а певна її ділянка, що називається активним центром

2.Властивості ферментів:

v пришвидшують реакції, але самі у цій реакції не витрачаються;

v досить незначна кількість ферментів викликає перетворення величезної кількості субстрату;активність ферменту залежить від рН середовища, температури, тиску,концентрації субстрату та від самого ферменту;

v дія ферменту вибіркова, тобто один фермент завжди каталізує тільки одну реакцію. Сполучаючись із субстратом, фермент утворює субстрат-ферментний комплекс. Молекули ферментів набагато більші, ніж молекули тих субстратів, з якими вони зв'язуються.

v У фермент-субстратному комплексі у контакт зі субстратом вступає невелика частина молекули ферменту, яка носить назву активного центру ферменту

v Ферменти мають високу специфічність. Е. Фішер у 1890 р. висловив припущення, що така специфічність зумовлена формою молекули ферменту, яка точно відповідає формі молекули субстрату. Цю гіпотезу називають гіпотезою "ключа до замка": субстрат порівнюється з "ключем", який точно підходить до "замка"-фермента.При денатурації білкової молекули порушується структура активного центру і фермент виявляється недієздатним і це призводить до серйозних наслідків і навіть до загибелі організму. Ось чому необхідне підтримання постійної температури організму. Фермент трипсин каталізує гідроліз білків, каталаза - розщеплює пероксид водню Н2О

3.Механізм дії ферментівІ

Існує дві гіпотези, що пояснюють, як діють ферменти. Одна з них називається гіпотезою «ключа та замка», а друга — гіпотезою «руки та рукавички».

Відповідно до першої, субстрат є «ключем», який точно підходить до «замка» ферменту. Найважливішою частиною «замка» є активний центр. Саме з ним і з'єднується субстрат, оскільки форма субстрату відповідає формі активного центру. Утворюється фермент-субстратний комплекс. Це активований стан, який веде до утворення продуктів реакції. Продукти, що утворилися, за формою уже не відповідають активному центру. Вони відокремлюються від нього, після чого активний центр, що звільнився, може приймати нові молекули субстрату. Відповідно до другої гіпотези, активний центр не чітко підходить до субстрату. Субстрат спричиняє певні зміни в активному центрі, і «рукавичка» дещо змінюється, будучи одягнутою на «руку».

4.Використання ферментів у промисловості

Людина активно застосовує ферменти у промисловості. Перший патент на використання ферментних препаратів з промисловою метою було отримано у 1981 році. Ферменти використовуються в харчовій та кондитерській промисловості, а також у текстильній промисловості для відбілювання й обробки пряжі та бавовняних ниток.

Ферменти можна використовувати, не вилучаючи їх із живих організмів, безпосередньо в бактеріальних клітинах. Цей спосіб є основою будь-якого мікробіологічного виробництва.Біохіміки думали про те, як застосовувати чисті препарати ферментів, щоб уникнути побічних реакцій, супутніх життєдіяльності мікроорганізмів. Створення виробництв, у яких використовуються ферменти в чистому вигляді як реактиви, дуже вигідні. Але є принципове ускладнення: багато ферментів після їх вилучення з клітини дуже швидко деактивуються, руйнуються. Учені знайшли розв'язання проблеми. Для того щоб зробити ферменти стійкими, придатними для багаторазового тривалого промислового використання, їх за допомогою міцних хімічних зв'язків приєднують до нерозчинних або розчинних носіїв. У результаті ферменти стають стійкими.Створення таких ферментів — заслуга інженерної ензимології, одного з нових напрямків біотехнології. Сьогодні за допомогою методів інженерної ензимології у промисловості отримують, наприклад, глюкозо-фруктозні сиропи, напівсинтетичні пеніциліни, дієтичне безлактозне молоко тощо.

Запитання для контролю:

1. Що таке ферменти?

2. Чи змінюється фермент у процесі реакції?

3. Від яких чинників залежить активність ферментів?

4. Які проблеми вирішує інженерна ензимологія?

• 5. Одні ферменти є найбільш активними в кислому середовищі,

а інші — у лужному. Чим це можна пояснити

6. Яку роль відіграє фермент-субстратний комплекс?

7.Як біологічна роль ферментів пов'язана з їхньою будовою?

8.Як ви вважаєте, чому всі ферменти — глобулярні білки? Чи можуть, на приклад, вуглеводи виконувати каталітичні функції?

§5. ВІТАМІНИ .ГОРМОНИ .ФАКТОРИ РОСТУ ,ЇХ РОЛЬ У ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ ОРГАНІЗМУ.

1.Вітаміни

Вітаміни (від латин. vita — життя) — це низькомолекулярні органічні сполуки різної хімічної природи, що виконують важливі біохімічні та фізіологічні функції. Вітаміни входять до складу ферментів.

Вони потрібні організмові в дуже невеликих кількостях. Людина та тварини не синтезують вітаміни або синтезують їх у недостатній кількості й тому повинні отримувати їх із їжею. Основне джерело вітамінів - рослини, у яких можуть міститися і так звані провітаміни, що перетворюються на вітаміни в організмі.

Розрізняють водо- та жиророзчинні вітаміни. До водорозчинних вітамінів належать вітамін С (аскорбінова кислота), вітаміни групи В -В1 (тіамін), В2 (рибофлавін), В6 (піридоксин), В12 (кобаламін), вітамін РР (ніацин) та інші. До жиророзчинних - вітамін А (ретінол), Б (кальциферол), Е (токоферол) та вітамін К (нафтохінон).У складі ферментів вітаміни беруть участь в енергетичному обміні (вітаміни В1 і В2), біосинтезі та перетвореннях амінокислот (вітаміни В6 і В12), жирних кислот (пантотенова кислота) та інших процесах.Функції жиророзчинних вітамінів пов'язані із процесами світлосприйняття (вітамін А), зсідання крові (вітамін К), засвоєння Кальцію (вітамін Б) тощо.

2.Гормони

Гормони — це біологічно активні сполуки, що виділяються залозами внутрішньої секреції безпосередньо у кров і лімфу (мал. 11.2).

За своєю хімічною будовою гормони можуть бути похідними холестерину, наприклад гормони кори надниркових залоз - кортикостероїди (гідрокортизон, кортикостерон, альдостерон) - і гормони статевих залоз (тестостерон, естрадіол, прогестерон). А можуть бути білковими, наприклад гормони, що виділяються гіпофізом (окситоцин, вазопресин, адренокортикотропний гормон та інші). Існують гормони — похідні амінокислоти тирозину, до них належать тироксин, трийодтиронін, які виділяються щитоподібною залозою, та адреналін, норадреналін, що виділяються мозковою речовиною надниркових залоз.


Малюнок 32.Залози внутрішньої та змішаної секреції: 1 — гіпофіз; 2 — щитоподібна залоза; 3 — паращитоподібні залози; 4 — надниркові залози; 5 — підшлункова залоза; 6 — сім'яники (яєчники в жінок); 7 — вилочкова залоза (тимус)


Дія гормонів різноманітна й виявляється в дуже малих концентраціях. Вони справляють регулювальний вплив на всі реакції обміну речовин, відіграють важливу роль у підтримуванні гомеостазу, процесах адаптації організму до змінних умов середовища.Гормони регулюють ріст, розмноження та диференціювання тканин, синтез білків, проникність кліткових мембран. Гомеостаз — це система скоординованих реакцій, спрямованих на забезпечення підтримання або відновлення сталості внутрішнього середовища організму.

3.Фактори росту

Для підтримування життя нормальних клітин вищих організмів абсолютно необхідною є їх взаємодія з унікальною комбінацією спе­цифічних факторів росту.

Факторами росту називають групу білкових молекул, що впливають на синтез ДНК у клітині, диференціювання клітин та їх поділ. Ефекти факторів росту, на відміну від гормонів, можуть тривати протягом кількох днів.Вони зазвичай стимулюють поділ певних типів клітин. Як правило, вони виділяються одними клітинами і діють на інші клітини, хоча інколи буває так, що вони діють на ті самі клітини, які їх виділяють. Фактори росту діють на свої клітини-мішені, що відрізняються від інших клітин характерними рецепторами.

Слід пам’ятати:

Ферменти — це білкові молекули, що є біологічними каталізаторами. Основною функцією ферментів є прискорення швидкості перебігу біологічних реакцій. Кожний фермент забезпечує одну або декілька реакцій одного типу. У процесі реакції, що каталізується, у контакт із субстратом вступає не вся молекула ферменту, а певна її ділянка, яка називається активним центром. Завдяки активному центру фермент може формувати із субстратом фермент-субстратний комплекс, що знижує енергію активації реакції. Саме це і сприяє тому, що реакція відбувається набагато швидше.Важливу роль у життєдіяльності організмів відіграють також вітаміни, гормони, фактори ро

 

Запитання для контролю:

1.Що таке ферменти, гормони, фактори росту?

2.Чи змінюється фермент у процесі реакції?

3.Від яких чинників залежить активність ферментів?

4. Які проблеми вирішує інженерна ензимологія?

5. Одні ферменти є найбільш активними в кислому середовищі,

а інші — у лужному. Чим це можна пояснити?

6. Яку роль відіграє фермент-субстратний комплекс?

7.Як біологічна роль ферментів пов'язана з їхньою будовою?

8.Як ви вважаєте, чому всі ферменти — глобулярні білки? Чи можуть, наприклад, вуглеводи виконувати каталітичні функції?

Розділ ІІ

© 2013 wikipage.com.ua - Дякуємо за посилання на wikipage.com.ua | Контакти